Dazu benutzten die Forscher die Methode der sogenannten In-vitro-Abschwächung, um im ersten Schritt weniger infektiöse Varianten des eigentlich hochinfektiösen Bakteriums herzustellen. Anschließend verglichen sie die Genexpressionsprofile dieser Varianten mit den Profilen der ursprünglichen Bakterien. Die Genexpressionsprofile geben Aufschluss darüber, welche Proteine auf der Basis der genetischen Informationen eines Organismus hergestellt werden.
Mithilfe dieser Methode identifizierten Ferrero und sein Team zwei Enzyme namens PdxA und PdxJ, die an der Herstellung von Vitamin B6 beteiligt sind. Helicobacter-Bakterien, denen die Enzyme und damit das benötigte Vitamin B6 fehlten, waren nicht in der Lage, Geißeln herzustellen ? fadenförmige Gebilde, mit denen sie sich fortbewegen. Weiterhin ergab ein Versuch der Forscher mit Mäusen, dass vor allem PdxA notwendig ist, damit sich die Bakterien vermehren und im Magen der Tiere dauerhaft ansiedeln können.
?Interessanterweise besitzt eine ganze Reihe menschlicher Krankheitserreger die Gene für diese beiden Enzyme. Beim Menschen und bei anderen Säugetieren kommen sie hingegen nicht vor?, sagt Ferrero. Daher seien die Pdx-Enzyme ideale Kandidaten für neuartige Antibiotika: Diese könnten das Helicobacter-Bakterium gezielt an seiner Schwachstelle treffen, ohne dabei in den Vitamin-B-Haushalt des Menschen einzugreifen.