Menschlicher Doppelgänger des Prion-Proteins ist enthüllt
Wissenschaftler vom Institut für Molekularbiologie und Biophysik der ETH Zürich haben die Struktur eines menschlichen Eiweißes aufgeklärt, das den Erregern des Rinderwahns stark ähnelt.
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Dabei entdeckten die Wissenschaftler einen kleinen aber wesentlichen Unterschied zwischen dem so genannten Doppel-Protein und den Prionen: Der menschliche Doppelgänger der Prionen besitzt eine zusätzliche chemische Bindung. Diese chemische Bindung könnte erklären, warum das Doppel-Protein normalerweise keine Krankheiten verursacht.
Prionen, die mutmaßlichen Erreger des Rinderwahns und der neuen Variante der Creutzfeldt-Jakob Krankheit, können eine krankmachende Struktur annehmen. In dieser Form lagern sich die Prionen in einer Kettenreaktion aneinander und zerstören allmählich das Gehirn. Die zusätzliche Bindung im menschlichen Doppel-Protein könnte verhindern, dass auch dieses Protein in eine krankmachende Form umgestülpt wird, so die Wissenschaftler.
Die biologische Funktion des menschlichen Doppel-Proteins und der Prionen ist bislang unbekannt. Die Wissenschaftler hoffen aber, dass weitere Studien Licht auf die Rolle der Doppelgänger werfen wird.
Adam Bostanci
