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Astronomie+Physik

„Fußball“-Molekül im Röntgenblitz

Fulleren unter Röntgenbeschuss
Buckminster-Fulleren 0, 60 und 240 Femtosekunden nach einem Röntgenpuls (Simulation). (Bild: DESY/ Zoltan Jurek)

Röntgenlaser ermöglichen ganz neue Einblicke in die Struktur von Materialien und Biomolekülen – allerdings gelten gerade letztere als extrem fragil. Doch nun belegt ein Experiment, dass große, komplexe Moleküle der harten Strahlung dieser Probenmethode offenbar besser standhalten als bislang angenommen. Denn als Forscher kugelförmige Moleküle aus 60 Kohlenstoffatomen mit Röntgenlaserblitzen beschossen, zerfielen diese erst mit deutlicher Verzögerung – und damit langsam genug, um zuvor ihre Struktur abbilden zu können. Das könnte bedeuten, dass künftig auch Proteine und andere sensible Biomoleküle ohne vorhergehende Kristallisation in solchen Röntgenlasern untersucht werden können.

Freie Elektronenlaser wie der 2017 in Betrieb genommene European XFEL erzeugen ultrakurze, aber extrem intensive Pulse aus Laserlicht im Röntgenbereich. Diese kurzwelligen, im gleichen Takt schwingenden Strahlenpulse ermöglichen es, selbst extrem kleine Strukturen und schnelle Prozesse wie den Ablauf einer chemischen Reaktion auf atomarer Ebene aufzulösen und abzubilden. Allerdings gibt es dabei einen Haken: Die energiereiche Röntgenstrahlung lässt empfindliche Proben wie Biomoleküle verdampfen. Um diese Zerstörung zumindest zu verzögern, müssen daher Proteine vor der Analyse kristallisiert werden. Der helle Röntgenlaserblitz wird dann am Kristallgitter gestreut und erzeugt ein typisches Beugungsmuster, aus dem sich die Kristallstruktur und damit auch die räumliche Struktur der einzelnen Proteine berechnen lässt. Doch nicht alle Biomoleküle lassen sich in eine Kristallform bringen.

Buckminster-Fulleren als Testmolekül

Die große Frage war daher, ob und wie man auch solche schwer kristallisierbare Biomoleküle im Röntgenlaser analysieren kann. Halten sie vielleicht doch gerade lange genug, um ein Bild zu erzeugen? Um das zu untersuchen, haben nun Nora Berrah von der University of Connecticut und ihre Kollegen ein Molekül getestet, das in der Bindungsstärke seiner Komponenten mit Proteinen und anderen großen Biomolekülen vergleichbar ist: das Buckminster-Fulleren. Es besteht aus 60 Kohlenstoffatomen, die eine fußballähnliche Hohlkugel bilden. „Buckyballs eignen sich gut als einfaches Modellsystem für Biomoleküle“, erläutert Co-Autor Robin Santra vom Deutschen Elektronensynchrotron DESY in Hamburg. „Da sie nur aus einer Atomsorte bestehen und symmetrisch aufgebaut sind, lassen sie sich in Theorie und Experiment gut darstellen. Dies ist ein erster Schritt vor der Untersuchung von komplexeren Molekülen aus unterschiedlichen Atomsorten.“

In ihrem Experiment beschossen die Forscher einzelne Fußballmoleküle mit ultrakurzem Pulsen des Röntgenlasers Linac Coherent Light Source (LCLS) am US-Forschungszentrum SLAC in Kalifornien. Dabei folgte auf einen ersten Puls von 20 Femtosekunden Dauer direkt ein zweiter Puls von zehn Femtosekunden Länge. Eine Femtosekunde entspricht einer Billiardstel Sekunde. Dieser diente als Messpuls, der den Zustand der Moleküle nach dem Treffer durch den ersten Röntgenblitz aufzeichnete. Dadurch konnten die Forscher mitverfolgen, wie schnell und auf welche Weise sich das Fulleren nach dem Energiestoß durch den Röntgenpuls auflöste.

Allmählicher Zerfall statt Explosion

Die Analysen ergaben Überraschendes: Die Kohlenstoffmoleküle lösen sich langsamer und anders auf als erwartet, wie Berrah und ihre Kollegen berichten. Demnach dauert der gesamte Prozess rund 600 Femtosekunden. Das ist nach menschlichen Maßstäben zwar unvorstellbar kurz, für die Strukturanalyse mit Röntgenlasern jedoch extrem lang. Die Auswertungen enthüllten, dass der Röntgenblitz zunächst nur aus etwa jedem fünften der 60 Kohlenstoffatome ein Elektron herausschlug. „Danach passiert zunächst einmal nichts“, sagt Santra. „Erst nach einigen Dutzend Femtosekunden lösen sich nach und nach Kohlenstoffatome von dem Molekül.“ Statt durch den energiereichen Strahlenpuls förmlich zu explodieren, wie ursprünglich erwartet, zerlegt sich das große Molekül demnach eher langsam und nach und nach.

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Der Grund für diese Widerstandsfähigkeit sind höchstwahrscheinlich die starken Bindungen zwischen den Kohlenstoffatomen in diesem Molekül. „Proteine haben chemische Bindungen von ähnlicher Stärke wie beim Buckminster-Fulleren“, erklären die Forscher. Demnach können Proteine und andere große Biomoleküle in Röntgenlasern auch ohne Kristallisation lange genug erhalten bleiben, um ihre Struktur zu analysieren. „In den typischerweise 20 Femtosekunden eines Röntgenlaserblitzes bewegen sich die Atome maximal 0,1 Nanometer – das ist im Bereich einzelner Atomdurchmesser und kleiner als die Messgenauigkeit der Strukturanalyse“, erklärt Santra.
Die neuen Ergebnisse wecken damit die Hoffnung, künftig auch nichtkristallisierten Proteine und andere Biomoleküle in Röntgenlasern untersuchen zu können.

Quelle: DESY, Fachartikel: Nora Berrah (University of Connecticut, Storrs) et al., Nature Physics, doi: 10.1038/s41567-019-0665-7

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