Der große Vorteil im Vergleich zu heutigen Verfahren liege darin, dass eine Infektion nachweisbar sei, bevor die Tiere schwer krank sind und besondere Auffälligkeiten zeigen. Bisher können die BSE-auslösenden Prionen im Gehirn oder anderen Risikomaterialien der Tiere nur im Spätstadium der Erkrankung festgestellt werden. Dem Bericht zufolge haben der emeritierte Göttinger Nobelpreisträger Manfred Eigen und Detlev Riesner (Universität Düsseldorf) den Test bei Versuchen an der Rückenmarksflüssigkeit von Creutzfeldt-Jakob-Patienten entwickelt.
Zurzeit kann eine Infektion erst sehr spät bei einer Konzentration von mehreren Billionen Prionen pro Kilogramm Gewebe oder Flüssigkeit belegt werden. Der neue Test dagegen liefere tausendfach empfindlichere Werte, hieß es. Absolute Sicherheit biete aber auch dieses Verfahren nicht, da es auf die für eine Infektion ausreichende Menge von 100.000 Prionen noch nicht anspreche. Langfristig sind die Experten aber optimistisch, den Test zu verfeinern, um die Unbedenklichkeit jeder Scheibe Wurst belegen zu können.
Das neue Verfahren arbeitet mit zwei Sorten von Antikörpern, die sich spezifisch an zwei verschiedene Stellen des Prion-Proteins anheften können. Diese binden sowohl an normale im Rückenmark schwimmende Prionen als auch an die Prion-Ketten in infizierten Menschen oder Tieren. Während ein harmloses Prion jedoch nur maximal zwei mit verschiedenen Fluoreszenzfarbstoffen markierte Antikörper binden kann, lagern sich an eine Kette mehrere hundert Antikörper beider Sorten.