Prionen sind keine lebenden Organismen, sondern lediglich Eiweißverbindungen, die gegen proteinzerstörende Proteasen resistent sind. Das Prion-Protein kommt in der Zelle in zwei Formen vor: in der nicht-infektiösen zellulären Form und der infektiösen Form. Die beiden Formen unterscheiden sich nur in ihrer Struktur, und die nicht-infektiöse zelluläre Form kann sich in die infektiöse Form umwandeln.
Um zu beweisen, dass Prionen die Auslöser der TSE sind, entwickelten die Forscher eine neue Methode, mit der sie im Reagenzglas Proteine aus gesunden Hamsterhirnen in Prionen umwandeln konnten. Sie vervielfältigten diese und infizierten damit Hamster, die nach vier Monaten TSE-Symptome zeigten und spätestens zwei Monate später starben.
„Die neue Studie ist zwar ein großer Schritt, aber noch nicht der endgültige Beweis für die Prionen-Hypothese“, kommentieren Wen-Quan Zou und Pierluigi Gambetti von der Case-Western-Reserve-Universität in Cleveland die Arbeit der Forscher. Andere Moleküle aus dem gesunden Hamsterhirn könnten zum Beispiel mit den infektiösen Prionen vervielfältigt worden und für die Infektion verantwortlich sein. Trotzdem biete die neue Methode eine gute Möglichkeit, die Umwandlung von zellulären in krankheitserregende Prionen genauer zu untersuchen und so letztlich die Prionen-Hypothese zu bestätigen.
Joaquin Castilla et al. ( Universität von Texas, Galveston): Cell, Bd. 121, S. 195