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Kernspinresonanz bringt Durchbruch bei Proteinanalyse

Einem Forscherteam der Universität von Pennsylvania ist es gelungen, die Dynamik und Aktivität von Proteinen mittels Kernspinresonanz genau zu untersuchen. Proteine erweisen sich als viel flexibler und dynamischer als bisher vermutet, so berichten die Forscher in der aktuellen Ausgabe des Fachblattes Nature.

Das von A. Joshua Wand angeführte Team untersuchte die Dynamik des Calmodulin Proteinkomplexes mit den Mitteln der Kernspintomographie. Dabei stellten sie fest, dass sich die Proteine auf molekularer Ebene mehr wie eine Flüssigkeit als wie ein Festkörper verhalten. Einzelne Teile des Moleküls sind in ständiger, schneller Bewegung und Rotation um interne Achsen. Diese dynamischen Vorgänge sind stark temperaturabhängig und laufen auf einer Zeitskala von Nanosekunden ab. Die Forscher hoffen, dass ihre Arbeit viel zum Verständnis der Funktion von Proteinen beiträgt.

Laut Lehrmeinung wird die Funktion eines Proteins vor allem durch seine Struktur bestimmt. Das gängigste Mittel zur Proteinstrukturanalyse waren bisher Röntgenstrahlen, die ein statisches Bild des Proteins liefern. Genaue Untersuchungen über die Dynamik von Proteinen auf molekularer Ebene liefern hingegen Studien mit Hilfe der Kernspinresonanz. Dabei werden die Proteine starken Magnetfeldern ausgesetzt, die mit den Kernspins ihrer Atomkerne im Wechsel wirken. Dadurch lassen sich Erkenntnisse über die Bewegung einzelner Teile des Proteins gewinnen. Diese internen Bewegungen haben wahrscheinlich enormen Einfluss auf die Funktionsweise des Proteins.

Stefan Maier
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