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Umwelt+Natur

Mit molekularen Scheren gegen Plastikmüll

Struktur der MHETase - einem möglichen Helfer gegen das weltweite Plastikmüllproblem. (Bild: Martin Künsting/ HZB)

Die Verschmutzung der Umwelt mit Plastikmüll ist ein gravierendes globales Problem. Bei seiner Lösung könnten künftig Enzyme eines plastikfressenden Bakteriums helfen – molekulare Scheren, die unseren Müll in wiederverwertbare Grundbausteine zerlegen. Forscher haben nun die dreidimensionale Struktur eines solchen Enzyms entschlüsselt. Ihre Einsichten eröffnen neue Möglichkeiten, um effizientere Recyclingverfahren zu entwickeln.

Die Menschheit müllt die Erde mit Plastik zu: Mehr als 300 Millionen Tonnen Kunststoff werden jährlich weltweit produziert – darunter etwa 50 Millionen Tonnen Polyethylenterephthalat, kurz PET. Dieses Polymer steckt vor allem in Kunststoffflaschen, aber auch in Verpackungen aller Art. Das Problem dabei: PET und Co sind biologisch kaum abbaubar und nur ein verschwindend geringer Teil davon wird recycelt, weil die Wiederaufbereitung teuer und energieintensiv ist. Als Folge finden sich inzwischen Unmengen an Plastikmüll und Mikroplastik in unserer Umwelt – in Meeren und Flüssen ebenso wie in unserer Nahrung.

Hoffnung auf bessere Recyclingmöglichkeiten hat vor drei Jahren die Entdeckung eines plastikfressenden Bakteriums gemacht. Diese Mikrobe zerlegt PET-Plastik mithilfe des zuvor unbekannten Enzyms PETase in kleinere chemische Bausteine, hauptsächlich Mono(2-hydroxyethyl)terephthalsäure (MHET). Diese werden dann von einem zweiten Enzym, der MHETase, in die Grundbausteine Ethylenglykol und Terephthalsäure gespalten. Beide Stoffe eignen sich hervorragend, um aus ihnen wieder neues PET zu synthetisieren – und zwar ohne dass dazu, wie bei bisherigen Recyclingverfahren üblich, zusätzliches Rohöl beigemischt werden muss.

Plastikzerschneidern auf der Spur

Aus diesem Grund versuchen Forscher dem Geheimnis der Mikrobe und ihrer plastikspaltenden Enzyme auf die Spur zu kommen. Die Entschlüsselung der PETase-Struktur gelang ihnen bereits im April 2018 – nun haben Gert Weber vom Helmholtz-Zentrum für Materialien und Energie in Berlin und seine Kollegen auch die Struktur des zweiten Enzyms aufgedeckt, der MHETase. „Die MHETase ist deutlich größer als die PETase und viel komplexer. Ein einzelnes MHETase-Molekül besteht aus 600 Aminosäuren, das sind mehr als 4000 Atome“, berichtet der Wissenschaftler.

Für die Analyse mussten die Forscher das Enzym zunächst aus den Zellen des Bakteriums extrahieren und dann aufreinigen. Anschließend untersuchten sie die MHETase mit Röntgenlicht am Berliner Synchrotron BESSY II, um seine dreidimensionale Struktur zu entschlüsseln – und zu sehen, wie es arbeitet. „Um beobachten zu können, wie die MHETase an PET bindet und es zersetzt, brauchten wir ein kleines Plastikfragment, das an das Enzym bindet, aber nicht von ihm gespalten wird“, erklärt Weber. Dies gelang dem Team, indem es eine Plastikflasche chemisch zersetzte und daraus ein kleines Kunststoffstück mit den entsprechenden Eigenschaften synthetisierte. Aus der mit diesem Fragment ‚blockierten‘ MHETase wurden dann winzige Kristalle für die Strukturuntersuchungen gezüchtet.

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Hoffnung auf besseres Recycling

„Auf diese Weise konnten wir exakt lokalisieren, wo das MHET-Molekül an die MHETase bindet und wie das Enzym das MHET dann in seine zwei Bestandteile Ethylenglykol und Terephthalsäure spaltet“, berichtet Weber. Diese Einblicke eröffnen nun auch Möglichkeiten, das Enzym weiter zu optimieren, wie er und seine Kollegen betonen. Denn weder die PETase noch die MHETase arbeiten besonders effizient. „Plastik ist in diesem Ausmaß erst seit ein paar Jahrzehnten in der Umwelt vorhanden. Selbst Bakterien mit ihrer raschen Anpassungsfähigkeit haben es in dieser kurzen Zeit noch nicht geschafft, durch evolutionäre Prozesse eine perfekte Lösung zu entwickeln“, sagt Weber.

Was in der Natur seine Zeit braucht, geht im Labor schneller: Weber und seinen Kollegen gelang es bei weiteren Untersuchungen bereits, Enzymvarianten zu planen und zu produzieren, die eine signifikant höhere Aktivität aufweisen als das natürliche Pendant. „Diese Varianten sind sogar gegenüber einem weiteren Zwischenprodukt des PET-Abbaus aktiv, BHET“, berichtet Co-Autor Uwe Bornscheuer von der Universität Greifswald. In Zukunft wollen die Wissenschaftler systematisch an der Verbesserung dieser molekularen Scheren für Plastikmüll weiterarbeiten. Diese Enzyme könnten die lange gesuchte Möglichkeit sein, Plastik sinnvoll in seine Einzelteile zu zerlegen, um es dann in einem geschlossenen Kreislauf wiederzuverwerten. Dies wäre den Forschern zufolge der Schlüssel für ein ideales Recyclingverfahren. „Ein Teil des Plastikmüllproblems wäre damit lösbar“, schließen sie in einer Mitteilung.

Quelle: Gert Weber (Helmholtz-Zentrum für Materialien und Energie, Berlin) et al., Nature Communications, doi: 10.1038/s41467-019-09326-3

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